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    贵州大学2019年研究生考试大纲338 生物化学.pdf

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    贵州大学2019年研究生考试大纲338 生物化学.pdf

    贵州大学硕士研究生入学考试大纲 考试科目代码/名称: 338/ 生物化学 一、考试基本要求 考生应全面掌握生物化学的基本概念与基本理论; 掌握生命物质的基本变化规律; 掌握 这些规律的相关性及反应机 制 ; 了解生命现象的基本概念、 原理; 并能应用这些理论解释一 般生命现象及分析和解决生产实践中出现的一般性问题。 二、适用范围 适用于 085238 生物工程专业。 三、考试形式 闭卷,180 分钟 四、考试内容和考试要求 第一章 蛋白质 考试内容: 1、蛋白质的化学组成及分类;蛋白质的分子大小与形状; 蛋白质生物功能的多样性。 2、 氨基酸的基本 结构; 氨基酸的分类 : 2 0 种氨基酸的英 文名称、 缩写符号、 结构式及其分 类标准;氨基酸的理化性质;氨基酸的分离和分析鉴定。 3、 蛋白质的一级结构; 肽链上氨基酸的排列顺序, N 端 、 C 端; 氨基酸顺序测定的一般步骤。 4、蛋白 质空间构象的研究 方法;蛋 白质的二级 结构;超 二级结构 、结构域和三级结构 ,球 状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键在维系蛋白质空间构象中的作用。 5、寡 聚蛋白质的构象和 四级结构 ;蛋白质 一级结构 决定高级 结构;细胞色素 c 的 种 属差异 与生物进化; 蛋白质一级结构的变异与分 子病; 肌红蛋白与血红蛋白的结构 和功能; 蛋白 质的分离纯化和鉴定。 6、蛋白质的重要性质:胶体性质;两性性质;蛋白质的变性和复性作用等。 考试要求 : (1 )氨基 酸的分类、结构和 一些重要 的化学反应 ,注意氨 基酸是个 具有两性性质的分子 , 氨基酸的 pK 值,会求 pI 。 (2 )掌握 肽键、蛋白质一级 结构概念 ,蛋白质分 离纯化的 各种方法 ,几种主要蛋白酶的 作 用部位和蛋白质氨基酸序列确定方法。 (3 )掌握 - 螺旋、 - 折叠和胶原的结构特征,二级、三级和四级结构概念,维持蛋白质空 间结构的主要作用力 第二章 核酸 考试内容: 1、核酸的分类、分布。 2、核酸的生物学功能:DNA 是遗传物质的基础,RNA 与蛋白质合成。 3、核酸 的结构: 核酸的基 本组成单 位 核 苷酸;核 酸的一级 结构; Ch ar ga ff 法 则;DN A 双螺旋结构模型,D N A 的三级结构。RNA 的类型及结构特点。 4、核酸 的理化性质:核酸 的水解; 核酸的酸碱 性质;核 酸的紫外 吸收特性;核酸的变 性、 复性和分子杂交。核酸的分离提纯与定量测定。 5、 核酸的研究方法。 考试要求 :(1 ) 能画出 主要的嘌呤、 嘧啶、 核苷 、 核苷酸 的结构 。 了解 DNA 和 RN A 在组成 、 结构和 功能上的差异 (2)掌 握 DN A 双螺旋模型的要点,以及模型在生物学上的意义 (3 ) 弄清楚 DN A 超螺旋形成过程和特点 (4 ) 了解几种类型 RNA 结构特征 (5 ) 了解核酸变性和复性时反映在光谱学上的变化,以及核酸杂化原理 第三章 维生素 考试内容: 1、了解维生素在生命过程中的意义,维生素的命名和分类。 2、掌握维生素的概念。维生素与辅酶或辅基的联系及其生理意义。 3、掌 握水溶性维生 素与辅 酶:维 生素 B 族 ( 维生素 B 1 和 T PP、维 生素 B 2 与黄 素辅酶、维生 素 p p 与辅酶、 辅酶、 泛酸与 辅酶 A、 叶酸和 生物素、 维生素 B 6 和B 12 等) 和维生素 C 各自的结构、化学性质、来源、生理功能与缺乏症。 4、掌握脂溶性维生素 :维生素 A、维生素 D、维生素 E 和维生素 K 各自的结构、化学性 质、 来源、生理功能与缺乏症。 考试要求 : (1 ) 了解和掌握一些主要的水溶性维生素的名称、结构、生理作用和它们的辅酶形式。 (2 ) 了解和掌握 4 种脂溶性维生素的生理作用 第四章 酶 化 学 考试内容: 1、了解酶在生命活动中的意义。 2、熟悉酶的命名、分类和活性的测定,酶的中间产物学说,酶的“诱导契合假说”。 3、熟悉酶催化作用机理:酸碱催化、共价催化等。 4、掌握 酶的化学本质,酶 和一般化 学催化剂的 异同点, 酶的专一 性(相对专一性、绝 对专 一性、 几何异构专一 性、 立体异构性、 键专一性、 基团专一性 ) , 酶的组成和结 构, 酶原 及酶原激活。 5、掌握 酶促反应动力学( 影响酶促 反应的因素 :温度、 pH、酶浓 度、底物浓度、激 动剂、 抑制剂) , 米氏方程 , 米氏常数的概 念及其意义, K m 的求法, 可逆抑制与不 可逆抑制 、 竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制各自的动力学特点。 6、掌握 酶活力单位的概念 ,共价酶 、调节酶、 同工酶、 诱导酶的 概念;了解酶提取及 分离 纯化方法,酶活力测定。 考试要求 : (1 ) 了解酶的分类和命名,酶与一般催化剂的异同 (2 ) 掌握一 些概念: 活化能 、 活性中 心、 反应初 速度 、 比活性 、 Km 、 酶原、 别构酶、 同功 酶、竞争性抑制,非竞争性抑制、最适 pH 等 (3 ) 了解米式方程的推导过程和假设的前题条件 影响酶促反应的各种因素 第五章 糖代谢 考试内容: 1、了解糖的消化吸收过程。 2、熟悉单糖、二糖、多糖的生物合成。 3、掌握糖的氧化分解: 糖酵解:反应部位,主要反应过程及限速酶,酵解的生理意义。 糖的有氧氧化:反应部位,主要反应过程及限速酶,三羧酸循环概念及其生理意义。磷酸戊糖途径:主要产物及其生理意义。 乙醛酸循环。 4、掌握糖代谢过程中能量的计算。 5、掌握糖原的合成与分解:糖原的合成与分解过程的主要反应过程及其生理意义。 6、掌握糖异生作用:反应的主要部位,主要反应过程及其生理意义。 考试要求 : (1 ) 掌握一些基本概念:酵解,发酵,底物水平磷酸化,致死合成,巴斯德效应 (2 ) 熟悉酵解途径中的各步酶促反应以及与发酵途径的区别 (3 ) 熟悉柠檬酸循环途径中的各步酶促反应,以及各步反应酶的作用特点 (4 ) 会分析和计算酵解和柠檬酸循环中产生的能量,以及底物分子中标记碳的去向 第六章生物氧化 考试内容: 1、 非线粒体氧化体系 ( 微粒体氧化体系、 氧化酶、 超氧化物歧化酶体系、 过氧化物酶体系 、 过氧化氢酶体系等)。 2、体内重要的呼吸链的组成、电子传递顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 3、影响氧化磷酸化的因素,能量的转移储存和利用。 4、 生物氧化的概 念 、 生理意义, 体内重要的呼 吸链 ( N ADH 氧化呼吸链 、 琥珀酸氧化呼 吸链 ) 的组成及其特点, 氧化磷酸化的概念, 高能化合物的概念 , A T P 的生成方式 (底物水平磷 酸化 和氧化磷 酸化), P/ O,影响氧 化磷酸化 的相 关 抑制 剂 的 作用 机 理( CO、抗霉素 A、 氰化物等)等。 考试要求 : (1 ) 熟悉氧化与还原反应是如何通过电子传递链偶联的。质子浓度梯度差是如何形成的 (2 ) 掌握化学渗透理论的要点,以及电子传递是如何与 AD P 的磷酸化偶联的 熟悉胞液中的 NA D H 转换为线粒体中的 NAD H 的途径 第七章脂类代谢 考试内容: 1、脂类的消化吸收、转移和储存。 2、脂肪的合成代谢:脂肪酸和三酰甘油的合成。 3、脂肪的分解代谢:三酰甘油和甘油的分解代谢;饱和和不饱和脂肪酸的氧化。 4、磷脂的合成与分解代谢。 5、固醇的代谢。 6、脂类代谢的调节。 考试要求 : (1 ) 了解天然脂肪酸的结构和特点 (2 ) 掌握几种重要磷脂的结构、特性和生理作用 (3 ) 能描述生物膜的组成形式,了解膜流动镶嵌模型的要点 (4 ) 重点掌握脂肪酸氧化过程,参与反应的酶、辅基和辅酶 ( 5 )会 计算饱 和、不 饱和脂 肪酸经 -氧化 ,柠檬 酸循环 和氧化 磷酸化 彻底氧 化为 CO 2 和 水所产生的能量 (6 )了解酮体生成的部位、生成过程及危害 (7 )了解脂肪酸合成的过程以及与脂肪酸分解过程的主要差别 (8 )了解甘油磷脂以及胆固醇生物合成的基本途径 第八章氨基酸的代谢 考试内容:1、氨基 酸的分解代谢:氨 基酸的脱 氨基作用、 氨基酸的 转氨基作 用、联合脱氨基作用 。氨 基酸的脱羧基作用。 氨的转运 、 尿素循环及其生理意义 。 氨基酸碳骨架的氧化途径 ; 一些 重要的氨基酸衍生物;氨基酸代谢缺乏症 。 2、氨基 酸的合成代谢:脂 肪族氨基 酸的生物合 成途径; 芳香族氨 基酸及组氨酸的生物 合成 途径;氨基酸生物合成的调节控制。 考试要求 : (1 ) 掌握一些主要的概念:转氨作用,氧化脱氨,鸟氨酸循环,生酮和生糖氨基酸 (2 ) 熟悉鸟氨酸循环发生的部位,循环中的各步酶促反应,尿素氮的来源 (3 ) 了解氨基酸碳骨架的氧化途 径 , 特别是与代谢中心途径 (酵解和柠檬酸循环 ) 的关系, 以及一些氨基酸代谢中酶的缺损引起的遗传病 (4 ) 了解非必需氨基酸和必需氨基酸合成的基本过程 第九章 核苷酸代谢 考试内容: 1 、核酸和核苷酸的分解代谢、嘌呤碱的分解代谢、嘧啶碱的分解代谢。 2 、核苷酸的合成代谢、嘌呤核苷酸的生物合成、嘧啶核苷酸的生物合成 3 、脱氧核糖核苷酸的生物合成 考试要求 : (1 ) 熟悉嘌呤环和嘧啶环上各个原子的来源 (2 ) 了解嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的过程以及最初产物。二者合成途径的差异 (3 ) 了解核苷酸补救合成途径的重要意义 了解核苷酸降解的过程和终产物,尿酸堆积引起的疾病和治疗方法 第十章 DNA 的复制、修复和重组 考试内容: 1 、 DNA 复制的一 般规律。 模板的概 念 、 DNA 复制是半 保留的、 DNA 复制的起 始点和方向、 DNA 的复制是半不连续的 2 、DN A 聚合酶:大肠杆菌的 DN A 聚合酶、DNA 复制需要许多酶和蛋白质因子 3 、细胞 DNA 复制的阶段性:DN A 复制的起始、延长、终止过程、真核细胞 DNA 的复制 4 、DN A 修复:错配修复、切割修复、直接修复、重组修复与差错倾向修复 考试要求 : (1 ) 掌握一些基本概 念: 中心法则, 半保留复制, 前导链, 滞后链, 复制叉, 不连续复制 , 冈崎片段 (2 ) 了解几类 DNA 聚合酶的 催化特点, DN A 复制的一 般过程, 以及原核 细胞和真核细 胞 DNA 合成的异同,逆转录酶催化 cDNA 的合成特点 (3 )了解 DNA 损伤和几种修复的机制 (4 )了解 PCR 有选择扩增 DNA 的原理 第十一章 RNA 的代谢 考试内容: 1 、依赖 DNA 的 RNA 合成:RNA 是由 RNA 聚合酶合成的、模板链与非模板键 2 、足迹法与启动子、RNA 合成的终止 3 、真核生物细胞核 RNA 聚合酶 4 、新生 RNA 的剪接和修饰 考试要求 : (1)了 解 RNA 合成涉及的起始、延伸和终止三个过程,一些抗生素对合成的抑制作用 大多数 RNA 剪接机制,特别是几类自我剪接机制,掌握核酶的概念第十二章 蛋 白质的生物合成与修饰 考试内容: 1 、遗传密码是三联体密码 2 、蛋白质合成需要 tRNA 分子 3 、核糖体是蛋白质合成的场所 4 、多肽合成主要包括起始、延伸和终止三个过程 5 、蛋白质的合成受到许多抗生素和毒素的抑制 6 、蛋白质投递和降解 考试要求 : (1 ) 掌握一些基本概念:密码,反密码,氨基酸活化,“摆动”学说 (2)掌 握 tRN A 分子在蛋白质合成中的作用 (3 ) 掌握多肽合成的三个过程,以及一些抗生素和毒素对合成的抑制作用

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